新藥研發是人類進步的重要標志之一，也是制藥產業永恒不變的主題，更是醫藥企業生存和發展的基石。一直以來，新藥研發過程都具有周期長、投入大等顯著特點，導致國內制藥行業承受著巨大的壓力和風險。

目前，許多激酶已被FDA批準作為進行臨床診療，在過程中暴露出至關重要的問題，即激酶選擇性問題。因此在激酶抑制劑改造研究前期，增加激酶譜篩選。

活性正常的蛋白激酶體系在細胞信號傳導運作起著核心作用，而當激酶活性異常或者過度表達，就會出現部分蛋白磷酸化過程的異常現象。異常的蛋白磷酸化狀態和激酶活性與許多人類疾病密切相關，包括癌癥、糖尿病和阿爾茨海默病。因此，檢測激酶活性和篩選抑制劑對于基礎生化研究和激酶靶向的發現至關重要蛋白激酶活性和抑制性的檢測的常用方法：電化學法、比色法、共振光散射法、表面等離子體共振法、熒光分析法。

小分子可以通過各種方式影響激酶的活性，其中一些小分子的作用機制尚不清楚。目前報道的大多數激酶抑制劑根據其作用方式可分為兩大類：1型和2型激酶抑制劑。1型抑制劑通過與激酶的鉸鏈區形成1–3個氫鍵與激酶活性構象的ATP位點結合，類似于ATP腺嘌呤殘基的結合模式。它們通過直接與ATP競爭同一結合位點來調節激酶活性。它們在生化分析（低ATP濃度）中的效力往往比在細胞分析（高ATP濃度）中的效力高得多。其特征是，在生化分析中測得的IC50值將隨著測試介質中ATP濃度的升高而增加。因此，它們也被稱為“ATP競爭抑制劑”。

ATP結合位點的氨基酸序列在激酶和其他ATP結合蛋白中高度保守。因此，一般來說，1型抑制劑表現出較差的選擇性，除非它們能夠向ATP位點附近的區域呈現不同的功能以實現靶向特異性相互作用。相反，2型抑制劑在遠離ATP和底物位點（變構位點）的位置與激酶結合；它們誘導激酶的構象變化使其失活。一個共同的變構位點是由假定不同構象的激酶環產生的，其中高度保守的DFG基序向外旋轉，并將苯丙氨酸殘基放置在離磷酸從ATP轉移到底物所需位置約10A的位置。這種非活性構象也被稱為DFG-out構象，它暴露出一個額外的疏水囊，與ATP位點相鄰，通常被稱為“變構位點”。

激酶譜篩選的優勢：

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推出的激酶譜類型：

lCDK激酶譜

lTK酪氨酸激酶譜

l80核心野生型激酶譜

l217野生型激酶譜

l330野生型激酶譜

l416全激酶譜

l定制譜

驗證數據展示：

圖1 Kinase Panel 416激酶譜樹圖展示